β-лист (β-складчатый слой) — одна из форм регулярной вторичной структуры белков, немного более редкая, чем альфа-спираль. Бета-листы состоят из бета-цепей, связанных с боков двумя или тремя водородными связями, образуя слегка закрученные, складчатые листы. Объединение множества бета-листов может приводить к образованию белковых агрегатов и фибрилл, наблюдаемых при многих заболеваниях человека и животных, в частности, амилоидозов (в том числе болезни Альцгеймера).

Номенклатура

Термины были заимствованы из английского языка: β-цепью (β-chain) или β-тяжем (β-strand) называют участок полипептидной цепи длиной от 3 до 10 аминокислот, в вытянутой, практически линейной форме; β-листом (β-sheet) называют структуру из как минимум двух β-цепочек, которые связаны между собой водородными связями.

История

Впервые структура β-листа была предложена Уильямом Астбери в 1930-х годах. Он высказал идею об образовании водородных связей между пептидными группами двух параллельных или антипараллельных β-цепей. Однако у Астбери не было достаточно данных по геометрии связей между аминокислотами для построения чёткой модели, особенно если учесть, что он не знал о планарности пептидной связи. Усовершенствованная модель была предложена Лайнусом Полингом и Робертом Кори в 1951 году^[1].

Структура и ориентация

Геометрия

Основная часть β-тяжей расположены по соседству с другими тяжами и образуют с ними обширную систему водородных связей между C=O и N-H группами пептидных остовов. В полностью вытянутом β-листе соседние β-тяжи идут вверх, затем вниз, затем опять вверх и т. д. Соседние β-тяжи в β-листе расположены таким образом, что их Cα атомы находятся рядом и их боковые цепи указывают в одном направлении. Складчатая структура β-тяжа объясняется тем, что углы φ и ψ (между C^α и С=О и C^α и N-H, соответственно) меньше, чем 180° (−139° и +135°), что приводит к зигзагоподобной форме цепи. Расположение соседних тяжей может быть параллельным или антипараллельным, в зависимости от направления пептидных цепей. Антипараллельное расположение более предпочтительно, поскольку в этом случае межцепочечные водородные связи ориентированы параллельно друг другу и перпендикулярны оси симметрии β-листа.

Идеальный β-лист (такой, в котором конформация главной цепи всех аминокислотных остатков одинакова) имеет плоскую структуру. Однако в 1973 году Чотиа заметил, что в белках β-листы всегда скручены как правый пропеллер, а плоские и левопропеллерные β-листы практически не встречаются^[2].

Аминокислотные особенности

Большие ароматические остатки (Тир, Фен, Трп) и β-разветвленные аминокислоты (Тре, Вал, Иле) чаще всего находятся в середине β-листа. Интересно, что такие аминокислотные остатки как Про располагаются по краям тяжей в β-листе, предположительно для избегания агрегации белков, которая может привести к формированию амилоидов.

Примечания